Các Thành Phần Tham Gia Tổng Hợp Chuỗi Axit Amin | Xem Thêm[Sửa

Xem thêm[sửa | sửa mã nguồn]

Hóa sinh học_GS. TSKH. Phạm Thị Trân Châu, Trần Thị Áng, Nhà xuất bản GD
http://www.hcc.mnscu.edu/chem/V.27/beta_sheet.jpg Lưu trữ 2010-07-22 tại Wayback Machine
http://www.nku.edu/~russellk/tutorial/peptide/b-sheet.gif
•http://www.bio.miami.edu/~cmallery/255/255prot/ecb4x10b.jpg Lưu trữ 2010-05-27 tại Wayback Machine
http://datf.cbi.pku.edu.cn/family_structure/structure_pic/ARID_8_helix_harpin.jpg Lưu trữ 2015-10-14 tại Wayback Machine

Liên kết peptide[sửa | sửa mã nguồn]

Liên kết peptide (-CO-NH-) được tạo thành do phản ứng kết hợp giữa nhóm α –carboxyl của một amino acide này với nhóm α- amin của một amino acide khác, loại đi 1 phân tử nước. Sản phẩm của phản ứng này là một dipeptide. Nếu 3, 4, 5…v.v. hoặc nhiều amino acide kết hợp với nhau, tạo thành các peptide có các tên tương ứng là tripeptide, tetrapeptide, pentapeptide v.v. và polipeptide. Đầu bên trái peptide là đầu C, đầu bên phải peptide là đầu N. Phân tử protein được cấu tạo từ 20 L-α-amino acide các amid tương ứng.

Một số peptide tự nhiên quan trọng:

Glutathione (tripeptide): γ – glutamyl xistiein glycin. Glutathione có trong tất cả các cơ thể sống, tham gia các phản ứng oxy hóa khử.
Cacnoxin (dipeptide): β – alanine histidine. Cacnozin có nhiều trong cơ của động vật có xương sống (trừ một số loài cá), vai trò sinh học chưa được xác định rõ nhưng có thể tham gia các quá trình sinh hóa khi cơ hoạt động.
Oxytocin và Vasopressin: là các notropeptide có cấu trúc có cấu trúc hóa học được biết sớm nhất và cũng đã được tổng hợp hóa học. oxytocin và vasopressin gồm 9 amino acide, trong phân tử có một cầu disulfua.

Phân loại axit amin

Cơ thể con người cần đến 20 loại axit amin khác nhau để phục vụ cho sự phát triển và các hoạt động sống cần thiết. Chúng được phân thành 2 loại: Axit amin thiết yếu (cơ thể không tự tổng hợp được), Axit amin không thiết yếu (cơ thể có khả năng tự tổng hợp được).

3.Axit amin thiết yếu

Các loại axit amin thiết yếu cơ thể không thể tự sản xuất ra được mà phải bổ sung hàng ngày thông qua chế độ ăn uống. Các nguồn bổ sung axit amin thiết yếu tốt nhất là protein từ thịt động vật, trứng và thịt gia cầm.

Nhờ quá trình tiêu hoá thức ăn, protein được phân giải thành nhiều loại acid amin riêng rẻ. Các acid amin này được hấp thụ từ ruột vào máu và tới các cơ quan, tại đây chúng được sử dụng để tổng hợp nên các protein đặc hiệu cho nhu cầu của cơ thể, như xây dựng cơ bắp và điều chỉnh chức năng của hệ miễn dịch.

Có 9 loại axit amin thiết yếu, bao gồm:

Phenylalanine: Tiền chất của các chất dẫn truyền thần kinh như tyrosine, dopamine, epinephrine và norepinephrine. Phenylalanine đóng một vai trò không thể thiếu trong cấu trúc và chức năng của protein, enzyme và cả trong quá trình sản xuất ra các axit amin khác.
Valine: 1 trong 3 axit amin chuỗi nhánh, tức là trong cấu trúc của nó có một chuỗi phân nhánh về một phía. Valine giúp kích thích tăng trưởng, tái tạo cơ bắp và tham gia vào quá trình sản xuất năng lượng cho cơ thể.
Threonine: Thành phần chính tạo nên các protein cấu trúc quan trọng của da và mô liên kết như collagen và elastin. Threonine cũng có tác dụng trong chuyển hóa chất béo và tham gia vào chức năng miễn dịch.
Tryptophan: Axit amin thiết yếu có tác dụng duy trì cân bằng nitơ cho cơ thể và là tiền chất của serotonin, một chất dẫn truyền thần kinh điều chỉnh cảm giác thèm ăn, cơn buồn ngủ và trạng thái tâm lý.
Methionine: Đóng vai trò quan trọng trong chu trình trao đổi chất và giải độc cho cơ thể. Methionine cũng cần thiết cho sự phát triển của mô, sự hấp thụ kẽm, selen và các khoáng chất thiết yếu cho sức khỏe.
Leucine: Tương tự như valine, leucine cũng là một axit amin chuỗi nhánh, rất quan trọng trong quá trình tổng hợp protein và sửa chữa chức năng cơ bắp. Leucine cũng giúp điều chỉnh lượng đường trong máu, kích thích chữa lành vết thương và sản xuất hormone tăng trưởng.
Isoleucine: Axit amin cuối cùng trong bộ 3 axit amin chuỗi nhánh, isoleucine liên quan đến chuyển hóa cơ bắp và tập trung nhiều ở mô cơ. Isoleucine cũng có tác dụng quan trọng đối với chức năng miễn dịch, sản xuất huyết sắc tố và điều tiết năng lượng.
Lysine: Axit amin thiết yếu đóng vai trò chính trong việc tổng hợp protein, sản xuất hormone, enzyme và hấp thu canxi. Lysine cũng tham gia vào quá trình tạo ra năng lượng, thực hiện chức năng miễn dịch, sản xuất collagen và elastin.
Histidine: Được sử dụng để sản xuất ra histamine, một chất dẫn truyền thần kinh rất quan trọng trong việc tạo ra phản ứng miễn dịch, chức năng hệ tiêu hóa, hệ sinh dục và chu kỳ giấc ngủ. Histidine cũng là thành phần rất quan trọng để duy trì lớp vỏ myelin, một hàng rào bảo vệ bao quanh các tế bào thần kinh.

Như vậy, các axit amin thiết yếu là cốt lõi quan trọng tham gia vào nhiều quá trình sinh hóa của cơ thể. Sự thiếu hụt axit amin thiết yếu có thể tác động tiêu cực đến toàn bộ cơ thể, bao gồm hệ thần kinh, hệ sinh sản, hệ miễn dịch và hệ tiêu hóa.

3.Axit amin không thiết yếu

Các axit amin không thiết yếu chiếm tỷ lệ lớn trong thành phần đạm của thức ăn, bao gồm 11 loại:

Arginine
Alanine
Cysteine
Glutamate
Aspartate
Glycine
Proline
Serine
Tyrosine
Glutamine
Asparagine.

Một số loại axit amin chỉ được xem là cần thiết trong những trường hợp cụ thể, như hỗ trợ điều trị bệnh hoặc giảm căng thẳng. Cơ thể có thể tự tổng hợp được các axit amin này, nhưng quá trình tổng hợp bên trong chỉ có thể đáp ứng được nhu cầu tối thiểu của cơ thể.

Ví dụ, mặc dù Arginine được xem là không thiết yếu, nhưng cơ thể sẽ không thể sản xuất đủ lượng Arginine và cần phải bổ sung thêm để đáp ứng nhu cầu khi cơ thể đang phải chống chọi với một số bệnh lý (chẳng hạn như ung thư).

Đó là lý do tại sao một số bệnh nhân cần được bổ sung thêm các loại axit amin không thiết yếu thông qua chế độ ăn uống mới có thể đáp ứng nhu cầu của cơ thể.

Ý nghĩa của quá trình dịch mã

Từ trình tự sắp xếp các nucleotit trên mARN được mã hóa dưới dạng trình tự sắp xếp các axit amin trong chuỗi polipeptit.

Từ thông tin di truyền trong axit nucleotit được biểu hiện thành các tính trạng biểu hiện ở bên ngoài kiểu hình nhờ prôtêin tương tác với môi trường ngoài.

6. Một số bài tập trắc nghiệm về dịch mã (có đáp án)

Các công thức về quá trình dịch mã:

– Số axit amin của phân tử prôtêin (chuỗi polipeptit hoàn chỉnh): rN3 – 2.

– Số axit amin môi trường cung cấp = (số mã bộ ba –1).

– Số liên kết peptit được hình thành trong quá trình dịch mã = Số phân tử nước hình thành = (số mã bộ ba –2).

Nếu có x riboxom trượt qua a lần ⇔ x.a lần dịch mã ⇔ x.a chuỗi polipeptit.

Câu hỏi trắc nghiệm:

Câu 1: Giai đoạn 1 của quá trình dịch mã là giai đoạn hoạt hoá axit amin diễn ra ở:

A. Nhân con

B. Tế bào chất

C. Nhân

D. Màng nhân

Câu 2: Sản phẩm tạo thành sau khi kết thúc giai đoạn 1 hoạt hoá axit amin là:

A. Axit amin hoạt hoá

B. Axit amin tự do

C. Chuỗi polipeptit

D. Phức hợp aa-tARN

Câu 3: Trong giai đoạn 1 của dịch mã (hoạt hóa axit amin) đã sử dụng năng lượng từ sự phân giải:

A. Lipit

B. ADP

C. ATP

D. Glucôzơ

Câu 4: Trong giai đoạn 2 của dịch mã thì liên kết peptit đầu tiên được hình thành từ:

A. Giữa hai axit amin kế tiếp nhau.

B. Giữa axit amin thứ nhất và axit amin thứ hai.

C. Giữa axit amin mở đầu với axit amin thứ nhất.

D. Giữa hai axit amin cùng loại và khác loại.

Câu 5: Đơn vị mã hoá thông tin dưới dạng mã bộ ba nằm trên phân tử mARN được gọi là:

A. Anticodon

B. Codon

C. Triplet

D. Axit amin

Câu 6: Cho các sự kiện sau trong quá trình dịch mã:

1- Sự tạo thành liên kết peptit của axit amin mở đầu với axit amin thứ nhất.

2- Tiểu phần bé của ribôxôm gắn với phân tử mARN tại mã mở đầu.

3- tARN có anticodon (bộ ba đối mã) là 3’UAX 5’ rời khỏi ribôxôm.

4- Tiểu phần lớn của ribôxôm gắn với tiểu phần bé tạo phức hợp ribôxôm.

5- Phức hợp [Met-tARN] tiến vào vị trí mã mở đầu.

6- Phức hợp [aa2-tARN] đi vào trong ribôxôm.

7- Metionin tách rời khỏi chuỗi polipeptit.

8- Tiếp tục hình thành liên kết peptit giữa aa1 và aa2.

9- Phức hợp [aa1-tARN] đi vào ribôxôm.

Trình tự nào sau đây là đúng?

A. 2-4-1-5-3-6-8-7

B. 2-5-4-9-1-3-6-8-7

C. 2-5-1-4-6-3-7-8

D. 2-4-5-1-3-6-7-8

Câu 7: Trong bảng mã di truyền, ta đã biết axit amin Valin có thể được mã hóa bởi 4 bộ ba, điều này có được là do tính:

A. Đặc trưng của mã di truyền.

B. Đặc hiệu của mã di truyền.

C. Phổ biến của bộ mã di truyền.

D. Thoái hóa của bộ mã di truyền.

Câu 8: Mô tả nào sau đây khi nói về quá trình dịch mã là đúng ?

A. Giai đoạn tổng hợp chuỗi pôlipeptit (dịch mã) chỉ thực sự được bắt đầu khi mà tARN có bộ ba đối mã là AUG liên kết được với bộ ba mã hóa khởi đầu trên mARN.

B. Giai đoạn tổng hợp chuỗi pôlipeptit (dịch mã) chỉ được kết thúc khi mà tARN mang một axit amin đặc biệt gắn vào với bộ ba kết thúc trên mARN.

C. Giai đoạn tổng hợp chuỗi pôlipeptit (dịch mã) chỉ thực sự được bắt đầu khi tARN có bộ ba đối mã là UAX liên kết được với bộ ba mã hóa khởi đầu trên mARN.

D. Giai đoạn tổng hợp chuỗi pôlipeptit (dịch mã) kết thúc khi tARN mang bộ ba đối mã đến khớp vào với bộ ba kết thúc trên mARN.

Câu 9: Các chuỗi pôlipeptit mà cùng được tạo ra từ một khuôn mARN giống nhau về:

A. Cấu trúc chuỗi polipeptit.

B. Số lượng các axit amin.

C. Thành phần các axit amin.

D. Số lượng, thành phần các axit amin trong chuỗi polipeptit.

Câu 10: Phát biểu nào sau đây không chính xác?

A. Đơn phân cấu trúc nên ADN là A, T, G, X.

B. Ở sinh vật nhân chuẩn, axit amin mở đầu cho chuỗi polipeptit là mêtiônin.

C. Ở sinh vật nhân sơ, kết thúc quá trình phiên mã phân tử mARN được cắt bỏ các đoạn intron.

D. Chiều dịch chuyển của ribôxôm ở trên mARN trong quá trình dịch mã là chiều 5’ → 3’

Câu 11: Những thành phần chính tham gia trực tiếp vào quá trình tổng hợp nên chuỗi pôlipeptit là:

1. gen. 2. mARN. 3. axit amin. 4. tARN. 5. ribôxôm. 6. enzim.

Phương án đúng là:

A. 1, 2, 3, 4, 5, 6.

B. 2, 3, 4, 5.

C. 2, 3, 4, 5, 6.

D. 3, 4, 5, 6.

Câu 12: Giả sử có một gen đang xét có số lượng các cặp nucleotit ứng với mỗi đoạn exon và intron như sau:

Exon	Intron	Exon	Intron	Exon	Intron	Exon
90	130	150	90	90	120	150

Phân tử protein có chức năng sinh học được hình thành từ gen này có thể chứa bao nhiêu axit amin?

A. 160

B. 159

C. 158.

D. 76

Câu 13: Trên phân tử mARN, axit amin Asparagin được mã hóa bởi bộ ba 5’GAU 3’, tARN mang axit amin này có bộ ba đối mã là:

A. 3 ́ XUA 5 ́

B. 3 ́ XTA 5 ́

C. 5 ́ XUA 3 ́

D. 5 ́ XTA 3 ́

Câu 14: Một gen trên vi khuẩn E.coli đã tổng hợp ra một phân tử prôtêin hoàn chỉnh có 298 axit amin. Phân tử mARN được tổng hợp từ gen của vi khuẩn này có tỷ lệ A:U:G:X là 1:2:3:4. Số lượng nuclêôtit từng loại cụ thể của gen trên là:

A. A = T = 270; G = X = 630.

B. A = T = 630; G = X = 270.

C. A = T = 230; G = X = 627.

D. A = T = 627; G = X = 230.

Câu 15: Một mARN trưởng thành có chiều dài 0,408micromet tiến hành quá trình dịch mã. Tổng số liên kết peptit được hình thành trong chuỗi pôlipeptit hoàn chỉnh là:

A. 397

B. 797

C. 398

D. 798

Câu 16: Một chuỗi polipeptit gồm 498 axit amin, gen cấu trúc mã hóa chuỗi polipeptit này dài 5610A°, gen này có bao nhiêu nuclêôtit ở các đoạn intron?

A. 300 B. 3000 C. 301 D. 150

Câu 17: Phân tử mARN có chiều dài 4488A° đã cho 6 ribôxôm trượt qua không lặp lại. Tổng số axit amin mà được các phân tử tARN mang vào để giải mã là:

A. 4362 axit amin B. 3426 axit amin

C. 2346 axit amin D. 2634 axit amin

Câu 18: Tổng số lượt phân tử tARN đã được sử dụng trong quá trình giải mã 10 chuỗi polipeptit từ một phân tử mARN là 2490. Khối lượng (đvC) của phân tử mARN nói trên bằng:

A. 250000 đvC

B. 225000 đvC

C. 275000 đvC

D. 300000 đvC

Câu 19: Một chuỗi polipeptit có chứa các loại axit amin như sau: 100 alanin, 80 xistêin, 70 triptôphan, 48 lơxin. Chiều dài của đoạn gen đã điều khiển tổng hợp nên phân tử protein nói trên là:

A. 3060 A°

B. 3570 A°

C. 4080 A°

D. 4590 A°

Câu 20: Một phân tử mARN đã cho 6 ribôxôm trượt qua nó một lần và đã có tất cả 1794 lượt phân tử tARN mang axit amin vào dịch mã. Phân tử mARN trên có khối lượng bằng:

A. 180000 đvC

B. 360000 đvC

C. 270000 đvC

D. 540000 đvC

ĐÁP ÁN:

1B 2D 3C 4C 5B 6B 7D 8C 9A 10C 11C 12C 13A 14A 15A 16A 17D 18B 19D 20C

PAS VUIHOC – GIẢI PHÁP ÔN LUYỆN CÁ NHÂN HÓA

Khóa học online ĐẦU TIÊN VÀ DUY NHẤT:

⭐ Xây dựng lộ trình học từ mất gốc đến 27+

⭐ Chọn thầy cô, lớp, môn học theo sở thích

⭐ Tương tác trực tiếp hai chiều cùng thầy cô

⭐ Học đi học lại đến khi nào hiểu bài thì thôi

⭐ Rèn tips tricks giúp tăng tốc thời gian làm đề

⭐ Tặng full bộ tài liệu độc quyền trong quá trình học tập

Đăng ký học thử miễn phí ngay!!

Trên đây là toàn bộ những thông tin cần thiết về lý thuyết và một số câu hỏi trắc nghiệm về dịch mã. Đây là kiến thức quan trọng trong chương trình Sinh 12 đòi hỏi các em phải nắm thật chắc kiến thức để ôn tập tốt. Ngoài ra, em có thể truy cập ngay Vuihoc.vn để đăng ký tài khoản hoặc liên hệ trung tâm hỗ trợ để nhận thêm nhiều bài học hay và chuẩn bị được kiến thức tốt nhất cho kỳ thi THPT quốc gia sắp tới nhé!

>> Xem thêm:

Các thành phần tham gia trực tiếp vào quá trình tổng hợp chuỗi polipeptit:1. gen. 2. mARN 3. Axit amin.4. tARN. 5. Ribox?

Các thành phần tham gia trực tiếp vào quá trình tổng hợp chuỗi polipeptit:1. gen. 2. mARN 3. Axit amin.4. tARN. 5. Riboxom. 6. Enzim.Số phương án đúng

1. gen. 2. mARN 3. Axit amin.

4. tARN. 5. Riboxom. 6. Enzim.

Số phương án đúng

A. 3.

B. 5.

D. 6.

Đáp án B

Các thành phần trực tiếp tham gia tổng hợp chuỗi polipeptit bao gồm:

– mARN: là bản phiên mã từ mã gốc của gen chứa đựng thông tin giải mã trình tự, số lượng, thành phần của các acid amin trong phân tử prôtêin.

– tARN: là ARN vận chuyển có 2 đầu, 1 đầu mang bộ 3 đối mã và đầu còn lại mang các acid amin tương ứng làm chức năng vận chuyển các acid amin đến mARN để tổng hợp prôtêin.

– rARN: tham gia vào thành phần của Riboxom, nơi tổng hợp nên chuỗi polipeptit.

– Riboxom: Gồm 2 tiểu phần

– Các enzim tham gia dịch mã:

+ Aminoacyl – tARN – sintetase là loại enzyme xúc tác quá trình hoạt hóa acid amin, gắn acid amin vào với ARNt tạo phức aminoacyl – tARN để đi đến ribosome. Mỗi acid amin có loại enzyme tương ứng xúc tác.

+ Peptidyl – transferase là enzyme xúc tác phản ứng cắt liên kết ester giữa chuỗi polypeptid đang được tổng hợp với tARN ở vị trí P của ribosome, đồng thời vận chuyển chuỗi polypeptid đó từ vị trí P sang vị trí A và tổng hợp lại liên kết peptid giữa chuỗi polypeptid với acid amin đang có ở vị trí A.

+ Translocase là enzyme xúc tác sự di chuyển của ribosome trên mARN theo chiều 5′ – 3′.

Vậy các thành phần trực tiếp tham gia tổng hợp chuỗi Polipeptit có:

mARN, tARN, rARN, axit amin, Riboxom, enzim

→ Đáp án:B

Sự tổng hợp chuỗi axit amin diễn ra ở đâu trong tế bào?

Cập nhật ngày: 22-05-2022

Chia sẻ bởi: phùng văn hà

Sự tổng hợp chuỗi axit amin diễn ra ở đâu trong tế bào?

Chất tế bào

Nhân tế bào

Bào quan

Không bào

Chủ đề liên quan

Tương quan về số lượng axit amin và nucleotit của mARN khi ở trong riboxom là:

3 nucleotit ứng với 1 axit amin

1 nucleotit ứng với 3 axit amin

2 nucleotit ứng với 1 axit amin

1 nucleotit ứng với 2 axit amin

Bản chất của mối quan hệ giữa gen và tính trạng trong sơ đồ: Gen – mARN- Protein- Tính trạng là:

trình tự các axit amin trong phân tử được quy định bởi trình tự các nucleotit trên ADN

sau khi hình thành, mARN thực hiện tổng hợp protein ở trong nhân

mARN là khuôn mẫu tổng hợp ra chuỗi axit amin

Cả A, B, C

Bản chất mối liên hệ giữa protein và tính trạng là gì?

Protein tham gia vào các hoạt động sinh lí của tế bào, trên cơ sở đó tính trạng được biểu hiện.

Protein tham gia vào cấu trúc và hoạt động sinh lí của tế bào, từ đó biểu hiện thành tính trạng

Protein là thành phần cấu trúc của tế bào, trên cơ sở đó tính trạng được biểu hiện

Protein đóng vai trò xúc tác cho mọi quá trình sinh lí của tế bào và cơ thể, tạo điều kiện cho tính trạng được biểu hiện

Sự tạo thành chuỗi axit amin diễn ra theo nguyên tắc nào?

Nguyên tắc bổ sung

Nguyên tắc khuôn mẫu

Nguyên tắc bán bảo toàn

Nguyên tắc bổ sung và nguyên tắc khuôn mẫu

Trong 3 cấu trúc: ADN, ARN và prôtêin thì cấu trúc có kích thước nhỏ nhất là:

ADN và ARN

Prôtêin

ADN và prôtêin

ARN

Thành phần nào sau đây không tham gia trực tiếp trong quá trình dịch mã?

mARN.

tARN.

ADN.

Ribôxôm.

Đặc điểm chung về cấu tạo của ADN, ARN và prôtêin là:

Là đại phân tử, có cấu tạo theo nguyên tắc đa phân

Có kích thước và khối lượng bằng nhau

Đều được cấu tạo từ các nuclêôtit

Đều được cấu tạo từ các axit amin

Phát biểu nào dưới đây về quá trình dịch mã là đúng ?

Mỗi mARN chỉ liên kết với một ribôxôm nhất định.

mARN thường gắn với một nhóm ribôxôm (pôliribôxôm) giúp tăng hiệu suất tổng hợp prôtêin.

Mỗi phân tử mARN được làm khuôn tổng hợp nhiều loại prôtêin.

Mỗi chuỗi pôlipeptit được tổng hợp từ nhiều loại mARN.

Chọn phát biểu đúng trong các phát biểu sau đây?

tARN có vai trò truyền đạt thông tin quy định cấu trúc của protein tương ứng

rARN có vai trò vận chuyển axit amin trong tổng hợp protein

tARN có chức năng vận chuyển axit amin trong tổng hợp protein

Axit amin là đơn phân của đại phân tử ADN

Sự tổng hợp chuỗi axit amin diễn ra ở đâu trong tế bào?

Chất tế bào

Nhân tế bào

Bào quan

Không bào

Tương quan về số lượng axit amin và nucleotit của mARN khi ở trong riboxom là:

3 nucleotit ứng với 1 axit amin

1 nucleotit ứng với 3 axit amin

2 nucleotit ứng với 1 axit amin

1 nucleotit ứng với 2 axit amin

Bản chất của mối quan hệ giữa gen và tính trạng trong sơ đồ: Gen – mARN- Protein- Tính trạng là:

trình tự các axit amin trong phân tử được quy định bởi trình tự các nucleotit trên ADN

sau khi hình thành, mARN thực hiện tổng hợp protein ở trong nhân

mARN là khuôn mẫu tổng hợp ra chuỗi axit amin

Cả A, B, C

Bản chất mối liên hệ giữa protein và tính trạng là gì?

Protein tham gia vào các hoạt động sinh lí của tế bào, trên cơ sở đó tính trạng được biểu hiện.

Protein tham gia vào cấu trúc và hoạt động sinh lí của tế bào, từ đó biểu hiện thành tính trạng

Protein là thành phần cấu trúc của tế bào, trên cơ sở đó tính trạng được biểu hiện

Protein đóng vai trò xúc tác cho mọi quá trình sinh lí của tế bào và cơ thể, tạo điều kiện cho tính trạng được biểu hiện

Sự tạo thành chuỗi axit amin diễn ra theo nguyên tắc nào?

Nguyên tắc bổ sung

Nguyên tắc khuôn mẫu

Nguyên tắc bán bảo toàn

Nguyên tắc bổ sung và nguyên tắc khuôn mẫu

Cấu trúc protein

Bài viết hoặc đoạn này cần được wiki hóa để đáp ứng tiêu chuẩn quy cách định dạng và văn phong của Wikipedia.

Protein (Protid hay Đạm) là những đại phân tử được cấu tạo theo nguyên tắc đa phân mà các đơn phân là amino acid. Chúng kết hợp với nhau thành một mạch dài nhờ các liên kết peptide (gọi là chuỗi polypeptide). Các chuỗi này có thể xoắn cuộn hoặc gấp theo nhiều cách để tạo thành các bậc cấu trúc không gian khác nhau của protein.

Protein là một hợp chất đại phân tử được tạo thành từ rất nhiều các đơn phân là các amino acid. amino acid được cấu tạo bởi ba thành phần: một là nhóm amine (-NH2), hai là nhóm carboxyl (-COOH) và cuối cùng là nguyên tử cacbon trung tâm đính với 1 nguyên tử Hydro và nhóm biến đổi R quyết định tính chất của amino acide. Người ta đã phát hiện ra có hơn 20 loại amino acid trong thành phần của tất cả các loại protein khác nhau trong cơ thể sống.

quá trình tổng hợp chuỗi axitamin online video cutter com 1

Tham khảo[sửa | sửa mã nguồn]

^ a b c d Hausman, Robert E.; Cooper, Geoffrey M. (2004). The cell: a molecular approach. Washington, D.C: ASM Press. tr. 51. ISBN 0-87893-214-3.Quản lý CS1: nhiều tên: danh sách tác giả (liên kết)
^ Kyte J, Doolittle RF (1982). “A simple method for displaying the hydropathic character of a protein”. Journal of Molecular Biology. 157 (1): 105–32. doi:10.1016/0022-2836(82)90515-0. PMID 7108955.
^ a b Freifelder, D. (1983). Physical Biochemistry (ấn bản 2). W. H. Freeman and Company. ISBN 0-7167-1315-2.[cần số trang]

20 loại axit amin cấu thành nên protein

Như mọi người đã biết, các axit amin khác nhau là thành phần chính tạo nên protein. Axit amin dùng để chỉ các hợp chất có phân tử chứa nhóm amin (-NH2) và nhóm carboxyl (-COOH).

Axit amin tạo thành một phần đặc biệt của cơ thể con người và chế độ ăn uống. Chúng vô cùng quan trọng để cơ thể con người hoạt động bình thường; do đó điều quan trọng là phải hiểu có bao nhiêu axit amin tạo nên protein. Chúng ta hãy tiến hành tìm hiểu xem có bao nhiêu axit amin tạo nên protein.

Công thức cấu tạo của axit amin

Câu hỏi chung về axit amin

Có bao nhiêu axit amin thiết yếu?

Trong số 20 axit amin tạo nên protein, có 9 axit amin thiết yếu và các axit amin còn lại là axit amin không thiết yếu.

Axit amin có phải là protein không?

Bản thân các axit amin không phải là protein mà chúng là các phân tử kết hợp với nhau để tạo thành protein. Do đó, axit amin và protein là những khối xây dựng của sự sống.

BCAA là gì?

Axit amin chuỗi nhánh (BCAA) là một nhóm gồm ba axit amin (valine, leucine và isoleucine) có cấu trúc phân tử phân nhánh. BCAA tồn tại nhiều trong protein cơ bắp, kích thích sự phát triển cơ bắp trong cơ thể và cung cấp năng lượng trong quá trình tập luyện.

Tìm hiểu thêm về Tập đoàn Ajinomoto

Làm để hiểu họ

Penicillium và axit amin — nghiên cứu tình cờ
100,000 protein — tất cả chỉ được tạo ra từ 20 axit amin!
Tình cờ phát hiện ra tác dụng vệ sinh giấc ngủ của gycline

Bạn cũng có thể thích

Ăn uống để có một hệ thống miễn dịch khỏe mạnh

Mùa hè và mùa đông, chúng ta phải đối mặt với sự dao động nhiệt độ khắc nghiệt khi chúng ta di chuyển giữa môi trường sưởi ấm hoặc điều hòa nhiệt độ và ngoài trời. Không khí lạnh, cả tự nhiên và nhân tạo, chứa ít độ ẩm hơn và làm khô màng nhầy của chúng ta, khiến chúng ta tiếp xúc với các loại vi rút có thể gây cảm lạnh. Trước khi bạn nhận ra điều đó, trán của bạn cảm thấy sốt, cổ họng của bạn đau và nước mũi của bạn chảy ra như một vòi nước bị rò rỉ.

Tính chất của axit amin

Các nguyên tố chính cấu tạo nên axit amin là carbon (C), hydro (H), oxy (O), nitơ (N), và một vài nguyên tố khác tham gia vào thành phần nhóm thế của từng axit amin.

Về mặt vật lý, axit amin có những tính chất sau đây:

Các axit amin về mặt lý tính là những phần tử chất rắn kết tinh, có vị ngọt, một số ít có vị đắng;
Hầu hết các axit amin đều nóng chảy ở những mức nhiệt độ tương đối cao và gần nhau, kèm hiện tượng phân hủy;
Dễ tan trong nước vì các amino axit đều tồn tại ở dạng ion lưỡng cực.

Về phương diện hóa học, axit amin thể hiện hóa tính như sau:

Các axit amin vừa thể hiện tính axit, vừa có tính bazơ nên có khả năng tác dụng với các axit vô cơ lẫn với kiềm để tạo muối tương ứng;
Phản ứng trùng ngưng, tạo polime;
Phản ứng este hóa.

Phân loại axit amin

20 loại axit amin cấu thành nên protein được phân thành hai nhóm chính: Axit amin thiết yếu (20 loại) và axit amin không thiết yếu (20 loại).

Axit amin thiết yếu

BCAA (valine, leucine và isoleucine)

Lysine (Lys)

Lysine là một trong những axit amin thiết yếu thường được nhắc đến nhiều nhất. Các thực phẩm như bánh mỳ và gạo thường chứa ít lysine. Ví dụ: So với thành phần axit amin lý tưởng thì lúa mỳ có hàm lượng lysine thấp. Đại học Liên Hợp Quốc (United Nations University) đã tiến hành nghiên cứu ở các quốc gia đang phát triển, nơi người dân chủ yếu tiêu thụ protein từ lúa mỳ, và phát hiện ra sự thiếu hụt lysine trong chế độ ăn. Việc không hấp thụ đủ lysine và các axit amin khác có thể dẫn đến những vấn đề nghiêm trọng như chậm phát triển và các bệnh lý nặng.

Threonine (Thr)

Một axit amin thiết yếu được sử dụng để tạo ra trung tâm hoạt động của các enzyme.

Phenylalanin (Phe)

Một axit amin thiết yếu được sử dụng để cấu thành nhiều loại amin hữu ích.

Methionin (Met)

Một axit amin thiết yếu được sử dụng để cấu thành nhiều hợp chất cần thiết trong cơ thể.

Histidine (của anh ấy)

Một axit amin thiết yếu được sử dụng để tạo ra histamine.

Tryptophan (Trp)

Một axit amin thiết yếu được sử dụng để cấu thành nhiều loại amin hữu ích.

Axit amin không thiết yếu

Glutamine (Gln)

Glutamine là một trong những axit amin phổ biến nhất trong cơ thể. Glutamine bảo vệ dạ dày và đường tiêu hóa. Đặc biệt, glutamine được sử dụng để sản sinh năng lượng cho ống tiêu hóa. Glutamine thúc đẩy quá trình chuyển hóa rượu để bảo vệ gan.

Aspartat (Asp)

Aspartate là một trong những axit amin được sử dụng nhiều nhất để cung cấp năng lượng. Aspartate là một trong những axit amin có vị trí gần nhất với chu trình tricarboxylic acid (TCA) trong cơ thể giúp tạo ra năng lượng. Chu trình TCA giống như “động cơ” cung cấp năng lượng cho ô tô. Mọi tế bào trong cơ thể chúng ta đều hoạt động để sản xuất năng lượng.

Glutamat (Glu)

Nước dùng nấu từ kombu (tảo bẹ) được sử dụng phổ biến trong ẩm thực Nhật Bản có hàm lượng glutamate dồi dào. Glutamate là thành phần chính tạo nên vị umami và glutamate tự do có thể được tìm thấy nhiều trong kombu, cà chua và phô mai. Bên trong cơ thể, glutamate được sử dụng như một nguồn axit amin quan trọng.

Arginin (Arg)

Arginine đóng vai trò quan trọng trong việc giãn nở tĩnh mạch để tăng cường lượng máu lưu thông. Nitric oxit giúp giãn nở tĩnh mạch được tạo ra từ arginine. Arginine là axit amin có tác dụng loại bỏ lượng amoniac dư thừa ra khỏi cơ thể. Arginine còn giúp tăng cường hệ miễn dịch.

Alanine (Ala)

Alanine hỗ trợ chức năng gan. Alanine được sử dụng để tạo ra glucose cần thiết cho cơ thể. Alanine hỗ trợ quá trình chuyển hóa rượu.

Proline (Pro)

Proline là một trong những axit amin có trong collagen tạo nên mô da. Proline là một trong những axit amin quan trọng nhất cấu thành yếu tố giữ ẩm tự nhiên (NMF) giúp giữ ẩm cho da.

Cysteine (Cys)

Cysteine làm giảm lượng sắc tố melanin được tạo ra. Cysteine có nhiều trong tóc và lông cơ thể. Cysteine giúp làm tăng lượng sắc tố vàng được tạo ra thay vì sắc tố đen.

Măng tây (Asn)

Một loại axit amin được phát hiện từ măng tây (asparagus). Cả asparagine và aspartate đều ở vị trí gần với chu trình TCA giúp tạo ra năng lượng.

Serine (Ser)

Một axit amin được sử dụng để tạo ra photpholipit và axit glyceric.

Glyxin (Gly)

Một axit amin không thiết yếu được tạo ra trong cơ thể. Glycine có rất nhiều trong cơ thể. Axit amin này hoạt động như một chất dẫn truyền thần kinh trong hệ thần kinh trung ương và giúp điều hòa các chức năng của cơ thể như vận động và nhận thức cảm giác. Glycine chiếm XNUMX/XNUMX trong collagen.

Tyrosine (Tyr)

Tyrosine được sử dụng để tạo ra nhiều loại amin hữu ích. Tyrosine được xếp vào nhóm axit amin thơm cùng với phenylalanine và tryptophan.

ARN dịch mã và phiên mã - Vietsub Full HD — ARN dịch mã và phiên mã – Vietsub Full HD

Dịch mã diễn ra ở đâu?

Ở sinh vật nhân thực, kết thúc quá trình phiên mã hình thành nên phân tử mARN xảy ra trong nhân tế bào, mARN mới tạo thành phải trải qua quá trình cắt intron và nối exon để tạo thành mARN trưởng thành.

mARN trưởng thành chui qua các lỗ nhân trên màng nhân ra ngoài tế bào chất và bắt đầu quá trình dịch mã.

Vậy, dịch mã diễn ra ở tế bào chất.

Đăng ký ngay để được các thầy cô ôn tập kiến thức và xây dựng sớm lộ trình đạt 9+ thi tốt nghiệp THPT từ bây giờ

Các thành phần tham gia vào quá trình dịch mã

Mạch khuôn là mARN mang thông tin mã hóa axit amin.
Nguyên liệu gồm 20 loại axit amin tham gia vào quá trình tổng hợp chuỗi polipeptit.
tARN và riboxom hoàn chỉnh (tiểu phần bé, tiểu phần lớn liên kết với nhau).
Các loại enzim hình thành liên kết gắn các axit amin với nhau và gắn axit amin với tARN.

DỊCH MÃ- TỔNG HỢP CHUỖI POLYPEPTIDE - TIẾNG VIỆT — DỊCH MÃ- TỔNG HỢP CHUỖI POLYPEPTIDE – TIẾNG VIỆT

Acid amin có tác dụng gì?

4.Giúp cải thiện tâm trạng và giấc ngủ

Tryptophan là axit amin cần thiết cho việc sản xuất serotonin, một chất dẫn truyền thần kinh trong cơ thể, có tác dụng điều chỉnh tâm trạng, giấc ngủ và hành vi.

Nồng độ serotonin giảm thấp có liên quan đến tình trạng chán nản và rối loạn giấc ngủ. Việc bổ sung tryptophan có thể làm giảm các triệu chứng của trầm cảm, cải thiện tâm trạng và hỗ trợ ngủ ngon hơn.

4.Tăng hiệu suất tập thể dục

Bộ 3 axit amin thiết yếu chuỗi nhánh được sử dụng rất phổ biến trong việc làm giảm mệt mỏi, cải thiện hiệu suất tập luyện thể dục, giảm đau nhức và kích thích phục hồi cơ bắp sau khi tập thể thao với cường độ cao.

Ngoài ra, dùng 4 gram leucine mỗi ngày trong 12 tuần còn giúp tăng cường sức mạnh cơ bắp ở những người đàn ông không tập luyện, có nghĩa là axit amin thiết yếu cũng đem lại những lợi ích nhất định trong việc tăng cường sức khỏe cơ cho những người không phải là vận động viên.

4.Ngăn ngừa hiện tượng mất cơ

Mất cơ là tác dụng phụ phổ biến ở những bệnh nhân phải điều trị bệnh và nằm nghỉ ngơi trong thời gian dài tại giường, đặc biệt ở người cao tuổi.

Các axit amin thiết yếu có tác dụng ngăn chặn sự phân hủy của cơ bắp và bảo tồn khối lượng cơ. Bổ sung axit amin cũng được chứng minh là có hiệu quả trong việc duy trì khối lượng nạc ở người cao tuổi và vận động viên.

4.Thúc đẩy giảm cân

Bộ 3 axit amin thiết yếu chuỗi nhánh có tác dụng kích thích giảm béo, làm giảm trọng lượng cơ thể và giảm tỷ lệ mỡ (trong nghiên cứu so sánh với sữa hoặc đồ uống thể thao).

Như vậy, việc bổ sung các axit amin thiết yếu hàng ngày là vô cùng cần thiết, giúp cải thiện tâm trạng, tăng hiệu suất luyện tập thể dục, ngăn ngừa tình trạng mất cơ và hỗ trợ giảm cân. Sự thiếu hụt axit amin có nguy cơ gây ra một loạt các tác dụng phụ và triệu chứng không tốt cho sức khỏe. Xây dựng một chế độ ăn uống đầy đủ dinh dưỡng, giàu protein là chìa khóa để ngăn ngừa sự thiếu hụt dinh dưỡng và đảm bảo nhận được đầy đủ các axit amin thiết yếu cho nhu cầu của cơ thể.

Để đặt lịch khám tại viện, Quý khách vui lòng bấm số HOTLINE hoặc đặt lịch trực tiếp TẠI ĐÂY. Tải và đặt lịch khám tự động trên ứng dụng MyVinmec để quản lý, theo dõi lịch và đặt hẹn mọi lúc mọi nơi ngay trên ứng dụng.

Bài viết tham khảo nguồn: Healthline.com, Newstoday

Hãy luôn nhớ cảm ơn và vote 5* nếu câu trả lời hữu ích nhé!

Các thành phần tham gia tổng hợp chuỗi axit amin:

+mARN: làm khuôn để tổng hợp chuỗi acid amin

+tARN: vận chuyển acid amin tới riboxom

+rARN: kết hợp với protein ạo nên riboxom ( nơi tổng hợp protein)

⇒Chọn A

Hãy giúp mọi người biết câu trả lời này thế nào?

Đáp án:

$A.mARN;tARN;rARN$

Giải thích: Vì Trình tự các nuclêôtit trên mạch khuôn của ADN qui định trình tự của các nu trong $mARN$ qua đó qui định trình các axitamin trong cấu trúc bậc 1

Hãy giúp mọi người biết câu trả lời này thế nào?

Ok 😘

Bạn sửa đáp án chưa vậy ạ .__.

Mk k biết .-. Thôi bạn báo cáo ctl của mk là sai đi 😀 mk lm câu khác vậy ~3~ Dù sao cx cảm ơn vì bạn đã góp ý cho mk nha 😉

Ê bạn báo cáo chưa vậy .-.

Thực ra thì mình thấy đáp án của câu hỏi này chưa đầy đủ á ;-; còn riboxom nữa

Umm

Vậy tốt nhất bạn cứ sửa thành đáp án `A` đi nhé, mình sẽ hỏi ý kiến của Mod

Ok ~3~

Bảng tin

Sinh Học 12: Lý Thuyết Dịch Mã, Thành Phần Tham Gia Và Diễn Biến

Nhân đôi, phiên mã và dịch mã là 3 quá trình luôn đi liền với nhau, đóng vai trò quan trọng trong việc hình thành tính trạng của sinh vật. Bài viết này sẽ đề cập đến quá trình dịch mã hình thành protein trong cơ chế hình thành tính trạng của sinh vật. Để đạt được điểm cao, các em cùng theo dõi và luyện tập các câu hỏi trắc nghiệm cùng VUIHOC nhé!

Diễn biến quá trình dịch mã

Quá trình dịch mã được chia làm 2 giai đoạn: giai đoạn hoạt hóa axit amin và giai đoạn tổng hợp chuỗi polipeptit.

4.Giai đoạn 1: Hoạt hoá axit amin

Các axit amin tự do có trong môi trường nội bào được hoạt hoá nhờ gắn với hợp chất ATP: a.a + ATP → a.a hoạt hóa dưới tác động của một số loại enzim.

Trong đó a.a được hoạt hoá tạo liên kết với tARN tương ứng → phức hợp a.a – tARN: a.a hoạt hóa + tARN → Phức hợp a.a – tARN nhờ vào tác dụng của enzim đặc hiệu.

4.Giai đoạn 2: Tổng hợp chuỗi polipeptit

Quá trình tổng hợp chuỗi polipeptit diễn ra theo ba bước như sau:

Bước 1. Mở đầu

Tiểu phần bé của ribôxôm gắn với mARN ở vị trí nhận biết đặc hiệu (gần bộ ba mở đầu) và di chuyển đến bộ ba mở đầu (AUG). Ở sinh vật nhân thực, bộ ba AUG mã hóa cho axit amin Methionin còn ở sinh vật nhân sơ mã AUG mã hóa cho axit amin foocmin Methionin.

Phức hợp aa mở đầu – tARN tiến vào bộ ba mở đầu (đối mã của nó – UAX- trên tARN khớp với mã mở đầu – AUG – trên phân tử mARN theo nguyên tắc bổ sung), sau đó tiểu phần lớn gắn vào tạo ribôxôm hoàn chỉnh.

Bước 2. Kéo dài chuỗi polipeptit

Phức hợp aa1 – tARN vào ribôxôm khớp bổ sung đối mã (anti côđon) với côđon tiếp sau mã mở đầu trên mARN. Một liên kết peptit được hình thành giữa aa mở đầu và aa1 đồng thời 1 phân tử nước cũng hình thành.

Ribôxôm tiếp tục dịch chuyển qua côđon tiếp theo, tARN mở đầu rời khỏi ribôxôm, phức hợp aa2 – tARN vào ribôxôm khớp bổ sung đối mã với côđon đó. Một liên kết peptit nữa được hình thành giữa aa1 và aa2 và một phân tử nước tiếp theo cũng được hình thành.

Quá trình cứ tiếp tục diễn ra như vậy cho đến khi ribôxôm trượt tiếp xúc với một trong ba mã kết thúc (UGA, UAG hay UAA).

Bước 3. Kết thúc

Khi ribôxôm chuyển dịch sang gặp bộ ba kết thúc (UAA, UAG, UGA) thì quá trình dịch mã dừng lại, 2 tiểu phần bé và lớn của ribôxôm tách nhau ra. Một loại enzim đặc hiệu có chức năng loại bỏ axit amin mở đầu và giải phóng chuỗi pôlipeptit, quá trình dịch mã hoàn tất.

Kết quả:

Từ một phân tử mARN trưởng thành có một riboxom trượt qua một lần sẽ tạo thành một chuỗi polipeptit. Chuỗi polipeptit này sau đó được cắt bỏ axit amin mở đầu sẽ trở thành chuỗi polipeptit cấu trúc bậc 1 hoàn chỉnh.

Chuỗi polipeptit bậc I sau khi được tổng hợp và hoàn thiện thì tiếp tục biến đổi trong cấu trúc để hình thành các cấu trúc bậc 2, 3, 4 để thực hiện các chức năng sinh học của protein.

Chú ý: Trong quá trình dịch mã, mARN thường không gắn với từng riboxom riêng rẽ mà sẽ đồng thời gắn với một nhóm ribôxôm (gọi là pôliribôxôm hay pôlixôm) giúp tăng hiệu suất tổng hợp protein.

Cấu trúc không gian[sửa | sửa mã nguồn]

Protein có 4 bậc cấu trúc cơ bản. ‘Cấu trúc bậc 1: Các amino acid nối với nhau bởi liên kết peptit hình thành nên chuỗi polypeptide. Đầu mạch polypeptide là nhóm amin của amino acid thứ nhất và cuối mạch là nhóm carboxyl của amino acid cuối cùng. Cấu trúc bậc một của protein thực chất là trình tự sắp xếp của các amino acid trên chuỗi polypeptide. Cấu trúc bậc một của protein có vai trò tối quan trọng vì trình tự các amino acid trên chuỗi polypeptide sẽ thể hiện tương tác giữa các phần trong chuỗi polypeptide, từ đó tạo nên hình dạng lập thể của protein và do đó quyết định tính chất cũng như vai trò của protein. Sự sai lệch trong trình tự sắp xếp của các amino acid có thể dẫn đến sự biến đổi cấu trúc và tính chất của protein.

Cấu trúc bậc 2 là sự sắp xếp đều đặn các chuỗi polypeptide trong không gian. Chuỗi polypeptide thường không ở dạng thẳng mà xoắn lại tạo nên cấu trúc xoắn α và cấu trúc nếp gấp β, được cố định bởi các liên kết Hydro giữa những amino acid ở gần nhau. Các protein sợi như keratin, Collagen… (có trong lông, tóc, móng, sừng)gồm nhiều xoắn α, trong khi các protein hình cầu có nhiều nếp gấp β hơn.

Cấu trúc bậc 3: Các xoắn α và phiến gấp nếp β có thể cuộn lại với nhau thành từng búi có hình dạng lập thể đặc trưng cho từng loại protein. Cấu trúc không gian này có vai trò quyết định đối với hoạt tính và chức năng của protein. Cấu trúc này lại đặc biệt phụ thuộc vào tính chất của nhóm -R trong các mạch polypeptide. Chẳng hạn nhóm -R của cystein có khả năng tạo cầu đisulfur (-S-S-), nhóm -R của prolin cản trở việc hình thành xoắn, từ đó vị trí của chúng sẽ xác định điểm gấp, hay những nhóm -R ưa nước thì nằm phía ngoài phân tử, còn các nhóm kị nước thì chui vào bên trong phân tử… Các liên kết yếu hơn như liên kết Hydro hay điện hóa trị có ở giữa các nhóm -R có điện tích trái dấu.

Cấu trúc bậc 4: Khi protein có nhiều chuỗi polypeptide phối hợp với nhau thì tạo nên cấu trúc bậc bốn của protein. Các chuỗi polypeptide liên kết với nhau nhờ các liên kết yếu như liên kết Hydro.

Ý nghĩa cấu trúc bậc 1 protein[sửa | sửa mã nguồn]

Là bước đầu tiên quan trọng để xác định cơ sở phân tử hoạt tính sinh học và tính chất hóa lý của protein. Là dấu hiệu rõ nhất về sự sai khác giữa protein này với protein khác.
Là cơ sở xác định cấu trúc không gian của phân tử protein. Từ những tư liệu về cấu trúc bậc I, trên cơ sở những quy luật hình thành cấu trúc không gian protein, dựa vào cấu trúc không gian của các protein tương đồng, có thể dự đoán sự định vị cầu disulfua, cấu trúc không gian của protein nghiên cứu.
Là yếu tố góp phần quan trọng trong nghiên cứu bệnh lý phân tử. Nhiều kết quả nghiên cứu đã cho thấy khi thay đổi thứ tự amino acide, thậm chí thay đổi chỉ 1 gốc amino acide trong phân tử protein có thể làm thay đổi hoạt tính sinh học, chức năng của một cơ quan.
Cấu trúc bậc I là bản phiên dịch mã di truyền. Vì vậy, cấu trúc này nói lên quan hệ họ hàng và lịch sử tiến hóa của thế giới sống.
Việc xác định được cấu trúc bậc I là cơ sở để tổng hợp nhân tạo protein bằng phương pháp hóa học hoặc các biện pháp công nghệ sinh học.

Quá trình phiên mã, dịch mã tổng hợp Protein ( video)

Cấu tạo hoá học[sửa | sửa mã nguồn]

Là hợp chất hữu cơ gồm 4 nguyên tố cơ bản C, H, O, N thường có thêm S và đôi lúc có P.
Thuộc loại đại phân tử, phân tử lớn nhất dài 0,1 micromet, phân tử lượng có thể đạt tới 1,5 triệu đ.v.C.
Thuộc loại đa phân tử, đơn phân là các amino acid.
Có hơn 20 loại amino acid khác nhau tạo nên các prôtêin, mỗi amino acid có 3 thành phần: gốc cacbon (R), nhóm amin (-NH2) và nhóm carboxyl (-COOH), chúng khác nhau bởi gốc R. Mỗi amino acid có kích thước trung bình 3Å.
Trên phân tử các amino acid liên kết với nhau bằng các liên kết peptide tạo nên chuỗi polypeptide. Liên kết peptide được tạo thành do nhóm carboxyl của amino acid này liên kết với nhóm amin của amino acid tiếp theo và giải phóng 1 phân tử nước. Mỗi phân tử protein có thể gồm một hay nhiều chuỗi polypeptide cùng loại.
Từ 20 loại amino acid kết hợp với nhau theo những cách khác nhau tạo nên vô số loại prôtêin khác nhau (trong các cơ thể động vật, thực vật ước tính có khoảng 10^14 đến 10^15 loại prôtêin). Mỗi loại prôtêin đặc trưng bởi số lượng, thành phần và trình tự sắp xếp các amino acid trong phân tử. Điều đó giải thích tại sao trong thiên nhiên các prôtêin vừa rất đa dạng, lại vừa mang tính chất đặc thù.

STT	amino acid	Viết tắt (3 ký tự)[1]	Viết tắt (1 ký tự)[1]	Side-chain polarity[1]	Side-chain charge (pH 7.4)[1]	Hydropathy index[2]	Độ hấp thụ λmax(nm)[3]	ε at λmax (x10−3 M−1 cm−1)[3]
Alanine	Ala	nonpolar	neutral	1.8
Arginine	Arg	Basic polar	positive	−4.5
Asparagine	Asn	polar	neutral	−3.5
Aspartic acid	Asp	acidic polar	negative	−3.5
Cysteine	Cys	nonpolar	neutral	2.5	250	0.3
Glutamic acid	Glu	acidic polar	negative	−3.5
Glutamine	Gln	polar	neutral	−3.5
Glycine	Gly	nonpolar	neutral	−0.4
Histidine	His	Basic polar	positive(10%) neutral(90%)	−3.2	211	5.9
10	Isoleucine	Ile	nonpolar	neutral	4.5
11	Leucine	Leu	nonpolar	neutral	3.8
12	Lysine	Lys	Basic polar	positive	−3.9
13	Methionine	Met	nonpolar	neutral	1.9
14	Phenylalanine	Phe	nonpolar	neutral	2.8	257, 206, 188	0.2, 9.3, 60.0
15	Proline	Pro	nonpolar	neutral	−1.6
16	Serine	Ser	polar	neutral	−0.8
17	Threonine	Thr	polar	neutral	−0.7
18	Tryptophan	Trp	nonpolar	neutral	−0.9	280, 219	5.6, 47.0
19	Tyrosine	Tyr	polar	neutral	−1.3	274, 222, 193	1.4, 8.0, 48.0
20	Valine	Val	nonpolar	neutral	4.2

Sự hình thành bốn bậc cấu trúc protein[sửa | sửa mã nguồn]

Do cách liên kết giữa các amino acide để tạo thành chuỗi polipeptide, trong mạch dài polipeptide luôn lặp lại các đoạn –CO-NH-CH-. Mạch bên của các amino acide không tham gia tạo thành bộ khung của mạch, mà ở bên ngoài mạch polipeptide.

Kết quả nghiên cứu của Paulin và Cori (Linus Pauling, Robert Corey 1930) và những người khác cho thấy nhóm peptide (–CO-NH-CH-) là phẳng và “cứng”.

H của nhóm –NH- luôn ở vị trí trans so với O của nhóm carboxyl. Nhưng nhóm peptide có cấu trúc hình phẳng, nghĩa là tất cả các nguyên tử tham gia trong liên kết peptide nằm trên cùng một mặt phẳng. Paulin và Cori đã xác định được khoảng cách giữa N và C của liên kết đơn (1,46 AO) và khoảng cách giữa C và N trong không gian. Trong liên kết đôi –C=N-, khoảng cách này là 1,27 AO. Như vậy, liên kết peptide có một phần của liên kết đôi, có thể hình thành dạnh enol

Do đó liên kết peptide “cứng”, không có sự tự do quay xung quanh liên kết này. Ngược lại, khả năng quay tự do xung quanh các liên kết nối nhóm peptide với các carbon xung quanh (giữa C và Cα, giữa N và Cα) là rất lớn, mạch peptide có khuynh hướng hình thành cấu trúc xoắn.

Cấu trúc bậc một: chuỗi amino acid cơ bản[sửa | sửa mã nguồn]

Từ các acid amin, nhờ liên kết peptid nối chúng lại với nhau tạo nên chuỗi polypeptid: phần chi tiết

Chuỗi polypeptid là cơ sở cấu trúc bậc I của protein. Tuy nhiên, không phải mọi chuỗi polypeptid đều là protein bậc I. Nhiều chuỗi polypeptid chỉ tồn tại ở dạng tự do trong tế bào mà không tạo nên phân tử protein. Những chuỗi polypeptid có trật tự amino acid xác định thì mới hình thành phân tử protein. Người ta xem cấu tạo bậc I của protein là trật tự các acid amin có trong chuỗi polypeptid. Thứ tự các acid amin trong chuỗi có vai trò quan trọng vì là cơ sở cho việc hình thành cấu trúc không gian của protein và từ đó quy định đặc tính của protein. Phân tử protein ở bậc I chưa có hoạt tính sinh học vì chưa hình thành nên các trung tâm hoạt động. Phân tử protein ở cấu trúc bậc I chỉ mang tính đặc thù về thành phần amino acid, trật tự các amino acid trong chuỗi.

Trong tế bào protein thường tồn tại ở các bậc cấu trúc không gian. Sau khi chuỗi polypeptid – protein bậc I được tổng hợp tại ribosome, nó rời khỏi ribosome và hình thành cấu trúc không gian (bậc II, III, IV) rồi mới di chuyển đến nơi sử dụng thực hiện chức năng của nó.

Cấu trúc bậc hai: Cuộn gấp không gian[sửa | sửa mã nguồn]

Theo Paulin và Cori (1951), có 2 kiểu cấu trúc chính là xoắn α và phiến gấp nếp β.

Cấu trúc xoắn α (α helix): Đoạn mạch polipeptide xoắn chặt lại, những nhóm peptide (-CO-NH-), Cα tạo thành phần bên trong (lõi) của xoắn, các mạch bên (nhóm R) của các gốc amino acide quay ra phía ngoài. mỗi aa được tạo bởi 3 nucleotide. Cấu trúc xoắn α được giữ vững chủ yếu nhờ liên kết hydro. Liên kết hydro được tạo thành giữa các nhóm carboxyl của 1 liên kết peptide với nhóm –NH của liên kết peptide thứ tự sau nó (cách nhau 3 gốc amino acide) trên cùng một mạch polipeptide. Tất cả các nhóm –CO-, -NH- trong liên kết peptide của mạch polipeptide đều tạo thành liên kết hydro theo cách này.

Trong cấu trúc xoắn α, cứ mỗi nhóm –CO-NH- có thể tạo 2 liên kết hydro với 2 nhóm –CO-NH- khác. Các liên kết hydro được tạo thành với số lượng tối đa, bảo đảm độ bền vững của cấu trúc α.

Theo mô hình của Paulin và Cori, trong cấu trúc xoắn giữa 2 gốc amino acide kế tiếp nhau có khoảng cách dọc thep trục xoắn là 1,5AO và góc quay 100O, 1 vòng xoắn có 3,6 gốc amino acide có chiều cao tương ứng là 5,4 AO. Chiều của vòng xoắn có thể là xoắn phải (theo chiều thuận kim đồng hồ) hoặc xoắn trái (ngược chiều kim đồng hồ). Xoắn α trong phân tử protein thường là xoắn phải. Sự tạo thành và độ bền của cấu trúc xoắn α phụ thuộc vào nhiều yếu tố, ví dụ thành phần và trình tự sắp xếp của các amino acide trong mạch polipeptide, pH môi trường,… Đến nay người ta đã biết được một số quy luật cơ bản để tạo thành xoắn α, Vì vậy, nếu xác định được cấu trúc bậc I của phân tử protein thì có thể dự đoán tỉ lệ xoắn α (% số gốc amino acide tham gia tạo thành xoắn) và vị trí của cấu trúc xoắn α trong phân tử protein. Tỉ lệ % xoắn α trong phân tử protein khác nhau thay đổi khá nhiều.

Vi dụ trong hemoglobin và mioglobin là 75%, lozozim là 35%, kimotripsin hầu như không có xoắn α, chỉ có một phần xoắn rất ngắn ở đầu C.

Khi tạo thành cấu trúc xoắn α, khả năng làm quay mặt phẳng ánh sáng phân cực sang bên phải tăng lên, vì thế có thể dựa vào tình chất này để xác định % xoắn trong phân tử protein.

Cấu trúc phiến gấp β (β sheet): Cấu trúc phiến gấp β tìm thấy trong fiborin của tơ, nó khác với xoắn α ở một số điểm như sau

Đoạn mạch polipeptide có cấu trúc phiến gấp β thường duỗi dài ra chú không cuộn xoắn chặt như xoắn α. Khoảng cách giữa 2 gốc amino acide kề nhau là 3,5AO.
Liên kết hydro được tạo thành giữa các nhóm –NH- và –CO- trên 2 mạch polipeptide khác nhau, các mạch này có thể chạy cùng hướng hay ngược hướng với nhau.
Trong phân tử của nhiều protein hình cầu cuộn chặt, còn gặp kiểu cấu trúc “quay- β”. Ở đó mạch polipeptide bị đảo hướng đột ngột. Đó là do tạo thành liên kết hydro giữa nhóm –CO của liên kết peptide thứ n với nhóm –NH của liên kết peptide thứ n+2

Cấu trúc kiểu “xoắn colagen”: Kiểu cấu trúc này tìm thấy trong phân tử colagen. Thành phần amino acide của colagen rất đặc biệt so với các proteein khác: glycin 35%, prolin 12% tổng số amino acide trong phân tử. Ngoài ra, colagen còn chứa 2 amino acide ít gặp trong các amino acide khác là hydroxiproline và hydroxilizin. Đơn vị cấu trúc của colagen là tropocolagen bao gồm 3 mạch polipeptide bện vào nhau thành một “dây cáp” siêu xoắn (vì mỗi mạch đều có cấu trúc xoắn). 3 mạch polipeptide trong “dây cáp” nối với nhau bằng các liên kết hydro.

Liên kết hydro được tạo thành giữa các nhóm –NH- của gốc glycin trên mạch polipeptide với nhóm -CO- trong liên kết peptide ở trên mạch polipeptide khác. Ngoài ra các nhóm hydroxyl của hydroxipoline cũng tham gia tạo thành liên kết hydro làm tăng độ bền của cấu trúc siêu xoắn.

Ngoài các kiểu cấu trúc bậc II trên, trong phân tử của nhiều protein hình cầu còn có các đoạn mạch không cấu trúc xoắn, phần vô định hoặc cuộn lộn xộn.

Cấu trúc bậc ba: Liên kết disulfid (-S – S-)[sửa | sửa mã nguồn]

Cấu trúc bậc III được giữ vững nhờ các cầu disulfide, tương tác Van der Waals, liên kết hydro, lực ion. Vì vậy khi phá vỡ các liên kết này phân tử duỗi ra đồng thời làm thay đổi một số tính chất của nó, đặc biệt là tính tan và hoạt tính xúc tác của nó.

Cấu trúc bậc ba là dạng không gian của cấu trúc bậc hai, làm cho phân tử protein có hình dạng gọn hơn trong không gian. Sự thu gọn như vậy giúp cho phân tử protein ổn định trong môi trường sống. Cơ sở của cấu trúc bậc ba là liên kết disulfid. Liên kết được hình thành từ hai phân tử cystein nằm xa nhau trên mạch peptid nhưng gần nhau trong cấu trúc không gian do sự cuộn lại của mạch oevtid. Đây là liên kết đồng hoá trị nên rất bền vững.

Cấu trúc bậc 3 đã tạo nên trung tâm hoạt động của phần lớn các loại enzym. Sự thay đổi cấu trúc bậc ba dẫn đến sự thay đổi hướng xúc tác của enzym hoặc mất khả năng xúc tác hoàn toàn.

Ngoài liên kết disulfit, cấu trúc bậc ba còn được ổn định (bền vững) nhờ một số liên kết khác như:

Liên kết hydro: liên kết này xuất hiện khi giữa hai nhóm tích điện âm có nguyên tử hydro.

Ví dụ về cấu trúc bậc 3 như phân tử insulin là một polypeptid bao gồm 51 amino acid chuỗi A có 21 gốc acid amin và chuỗi B có 30 gốc acid amin. Hai chuỗi nối với nhau bởi 2 cầu disulfid: cầu thứ nhất giữa gốc cystein ở vị trí 20 của chuỗi A và vị trí 19 của chuỗi B; cầu thứ hai giữa gốc cystein ở vị trí thứ 7 của cả 2 chuỗi. Trong chuỗi A còn có một cầu disulfit giữa 2 gốc cystein ở vị trí thứ 6 và 11. Insulin là hoocmôn tuyến tuỵ tham gia điều hoà hàm lượng đường trong máu. Khi thiếu insulin, hàm lượng đường trong máu tăng cao, dẫn tới hiện tượng bệnh đái đường insulin có tác dụng hạ đường huyết bằng cách xúc tiến quá trình tổng hợp glycogen dự trữ từ glucose.

Lực Van der Waals: là lực hút giữa hai chất hoặc hai nhóm hoá học nằm cạnh nhau ở khoảng cách 1 – 2 lần đường kính phân tử.

Lực liên kết của các nhóm kỵ nước, những nhóm không phân cực (- CH2; -CH3) trong vang, leucin, isoleucin, phenylalanin… Nước trong tế bào đẩy các gốc này lại với nhau, giữa chúng xảy ra các lực hút tương hỗ và tạo thành các đuôi kỵ nước trong phân tử protein. Do có cấu trúc bậc ba mà các protein có được hình thù đặc trưng và phù hợp với chức năng của chúng. Ở các protein chức năng như enzym và các kháng thể, protein của hệ thống đông máu… thông qua cấu trúc bậc ba mà hình thành được các trung tâm hoạt động là nơi thực hiện các chức năng của protein.

Domain cấu trúc (Structural domain) được nghiên cứu từ 1976, đến nay người ta cho rằng sự hình thành domain rất phổ biến ở các chuỗi peptid tương đối dài. Domain cấu trúc có thể được định nghĩa là những bộ phận, những khu vực trong một phân tử protein được cuộn gấp trong không gian giống như một phân tử protein nhỏ hoàn chỉnh và thường là những nơi thực hiện chức năng liên kết, chức năng lắp ráp của phân tử protein trong hoạt động chức năng của nó. Trong nhiều protein domain gắn liền với chức năng kết hợp đặc hiệu và ở nhiều enzym được cấu tạo từ các domain thì trung tâm hoạt động lại được bố trí ở biên giới của hai hay nhiều domain Sự thành thành các domain trong phân tử protein tạo ra khả năng tương tác linh hoạt giữa các đại phân tử, khả năng cơ động, dịch chuyển tương ứng giữa những bộ phận trong quá trình thực hiện chức năng sinh học. – ở những protein nguồn gốc khác nhau, nhưng có chức năng tương tự thì các domain có cấu trúc tương đối giống nhau.

Cấu trúc bậc bốn: Tổ hợp các tiểu phần[sửa | sửa mã nguồn]

Phân tử protein có cấu trúc bậc IV có thể phân li thuận nghịch thành các tiểu phần đơn vị. Khi phân li, hoạt tính sinh học của nó bị thay đổi hoặc có thể mất hoàn toàn. Do tồn tại tương tác giữa các tiểu phần đơn vị nên khi kết hợp với một chất nào đó dù là phân tử bé cũng kéo theo những biến đổi nhất định trong cấu trúc không gian của chúng.

Là một trạng thái tổ hợp hình thành từ nhiều tiểu phần protein đã có cấu trúc bậc ba hoàn chỉnh. Một số protein có xu hướng kết hợp lại với nhau thành những phức hợp, thành những đại phân tử, không kéo theo sự biến đổi về hoạt tính sinh học.

Rất nhiều trường hợp protein phải tổ hợp lại mới có hoạt tính sinh học. Trong những trường hợp này, cấu trúc bậc bốn là điều kiện để hình thành nên tính năng mới của protein.

Ví dụ về cấu trúc bậc bốn:

Hemoglobin (Huyết sắc tố) gồm 4 tiểu phần protein: hai tiểu phần α và hai tiểu phần β. Nếu 4 tiểu phần tách rời nhau thì mỗi tiểu phần không thể vận chuyển được một phân tử O2 Khi kết hợp lại thành trạng thái tetramer tạo thành một khối không gian đặc thù gần như hình tứ diện thì mới có khả năng kết hợp và vận chuyển khí oxy. Một phân tử hemoglobin (Hít) vận chuyển được 4 phân tử oxy.
Enzym glycogen phosphorylase (ở cơ, gan) xúc tác quá trình phân giải glycogen thành glucose.
- Ở trạng thái không hoạt động enzym này ở dạng “b” (dạng hai dimer tách rời nhau).
- Ở trạng thái hoạt động (khi có tín hiệu cần đường) hai dimer tổ hợp lại thành tetramer (dạng “a”). Khi nhu cầu giải phóng glucose giảm, tetramer lại tách thành hai dimer, enzym trở lại dạng không hoạt động.

Tuỳ theo protein mà số lượng monomer có thể thay đổi từ 2,4,6,8 là phổ biến, cá biệt có thể lên tới trên 50 monomer.

Sự hình thành cấu trúc bậc bốn tạo điều kiện cho quá trình điều tiết sinh học thêm tinh vi, chính xác.

Chấm thi cuối kỳ Vi tích phân 1C hệ đại trà | Phòng thi E204-Part01 | Học kỳ 1 2023-2024 | HCMUS

Axit amin là gì?

Axit amin là thành phần quan trọng, cấu thành nên các protein khác nhau, đảm nhiệm nhiều vai trò và chức năng trong các hoạt động sống của cơ thể. Ngoài ra, axit amin còn có tác dụng tổng hợp nên những loại nội tiết tố và chất dẫn truyền thần kinh cần thiết để hỗ trợ cho các quá trình sinh hóa trong cơ thể.

Axit amin kết hợp với nhau theo những trình tự nhất định trong những liên kết khác nhau sẽ tạo thành các phân tử khác nhau cả về thành phần lẫn tính chất. Như vậy, giá trị dinh dưỡng của protein được xác định dựa trên mối liên quan về số lượng và chất lượng của các acid amin khác nhau cấu thành nên protein đó.